Гидрофобные взаимодействия аминокислот. Белки.

Таким образом, белки, для которых значения bлежат выше кривой Фишера, представляют собой эллипсоиды и фибриллы, значения лежат на кривой представляют собой глобулы. Под кривой располагаются белки, образующие надмолекулярную структуру. Формирование гидрофобного ядра в глобулярных белках имеет принципиальное значение для их функционирования. Белки при их огромной молекулярной массе обладают сравнительно компактной структурой прежде всего, благодаря гидрофобным взаимодействиям.

Гидрофобные взаимодействия аминокислот.

R-группы некоторых аминокислот, например тирозина и валина, неполярны и потому гидрофобны. Если в полипептидной цепи содержится много таких групп, то в водной среде эта полипептидная цепь стремится свернуться таким образом, чтобы гидрофобные группы сблизились возможно теснее, вытолкнув воду. Так свертываются многие глобулярные белки. Их гидрофобные группы аминокислот бывают обращены при этом внутрь, к центру молекулы, имеющей почти шарообразную форму, а гидрофильные группы — наружу, к водной среде, что делает белок растворимым. Сходным образом ведут себя белки, входящие в состав мембран: гидрофобные участки их молекул примыкают к гидрофобным хвостам фосфолипидов, а гидрофильные — к гидрофильным фосфатным головам фосфолипидных молекул. Гидрофобные свойства химических соединений используется в строительной индустрии, в частности выполняя косметический ремонт часто прибегают к использованию гидрофобных свойств расстворителей, красок, лаков.

Белки

Белки построены из аминокислот, и следовательно, в состав их молекул всегда входят углерод, водород, кислород и азот. В некоторых белках присутствует еше и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков — цепи, построенные из аминокислот, — очень велики; они представляют собой макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. Белки являются полимерами, а аминокислоты — их мономерные звенья. В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, т. е. закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок.

Белков в клетках больше, чем каких-либо других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они служат важным компонентом пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, не только структурных, но и метаболических.

Размеры белков.

Простые пептиды, состоящие из двух, трех или четырех аминокислотных остатков, называются соответственно ди-, три- и тетрапептидами. Полипептидами называются цепи, образованные большим числом аминокислотных остатков. Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей.

Классификация белков

Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняют создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе. Ниже приведены три разные классификации белков, основанные на различных их характеристиках.

Классификация белков:

1. По количеству аминокислот в цепи:

· олигопептиды (от 2 до 10 аминокислот)

· полипептиды (от 10 до …):

Ø собственно полипептиды (от 10 до 100 аминокислот) – гормоны;

Ø белки (протеины) – от 100 до нескольких миллионов аминокислот

· простые белки (протеины) – состоят только из остатков аминокислот:

Ø протамины, гистоны, проламины, глютеины, альбумины, глобулины

· сложные белки (протеиды) – состоят из аминокистолных остатков и простетических (небелковых) групп:

Ø хромопротеиды (простетическая группа – пигменты),

Ø нуклеопротеиды (простетическая группа – нуклеиновые кислоты),

Ø липопротеиды (простетическая группа – липиды),

Ø фосфопротеиды (простетическая группа – фосфатная группа),

Ø гликопротеиды (простетическая группа – углеводы),

Ø металлопротеиды (простетическая группа – металлы)

3. По структуре:

· фибриллярные белки – полипептидные нитевидные цепи, плохо растворимы в воде (кератин волос и рогов, миозин мышц, коллаген костей, фибриноген крови, фиброин шелка и паутины)

· глобулярные белки – полипептидные цепи, сложенные в форме шара, водорастворимые (протеины плазмы крови, ферменты)

· промежуточные – фибриллярной природы, но растворимые (фибрин)

Структура белков

Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация. Для описания трехмерной структуры белков рассматривают обычно четыре уровня организации.

АМИНОКИСЛОТЫ И ИХ КЛАССИФИКАЦИЯ. РОЛЬ ВОДЫ В СТРУКТУРЕ И СВОЙСТВАХ АМИНОКИСЛОТ

В природе встречается около 150 аминокислот. Для построения белков используются только 20 из них, хотя в метаболизме организма человека участвует большое их количество.

Все вещества делятся на растворимые в воде (гидрофильные) и нерастворимые в ней (гидрофобные).

Гидрофобные взаимодействия - неспецифическое притяжение возникающее в молекуле белка между радикалами гидрофобных аминокислот вызывается силами Ван-дер-Ваальса и дополняется выталкивающей силой воды.

В случае биологических молекул гидрофобный эффект играет особую роль, т.к он формирует биомембраны, без которых невозможна жизнь[57], а также вносит определяющий (до 90% всей работы) вклад в сворачивание белковых молекул, боковых цепей аминокислотных остатков которые могут иметь различную природу: гидрофобную или гидрофильную. Кластер гидрофобных частиц будет стабильным если его размер превышает пороговое значение (~ 1нм); иначе он будет разрушен тепловым движением молекул [58].

Когда молекула чистой воды находится вблизи структур, где гидрофобность частиц мала ( 1нм возможность образовывать такие водородные связи отсутствуют и молекулам воды приходится выстраиваться в оболочку вокруг этой частицы. При этом среднее число водородных связей на молекулу воды уменьшается до трёх.

Австийские ученые В.Гутман, Г. Рем (1988) рассматривают взаимодействие между гидрофильными и гидрофобными растворенными веществами в качестве основного для структурирования и информационного накопления в воде. Гидрофильные вещества ответственны за создание структуры, в то время, как гидрофобные обеспечивают сохранение структурной информации в вакуумных пустотах воды.

Роль гидрофобного эффекта зависит от температуры, так как этот эффект носит энтропический характер. В условиях, когда температура и давление близки к нормальным, соответствующим существованию жизни вода, как биологический растворитель находится вблизи равновесия между жидкостью и паром и её вклад в формирование такого эффекта максимален. Отсюта напрашивается вывод о том, что жизнь «выбирает» условия существования, близкие к фазовым переходам и точкам равновесия. Это, возможно, создает способность осуществлять оптимальное управление такими «неактивными» веществами, как структура мембран и белковых молекул.

Исследования последних лет еще более проявляют роль воды не только в гидрофобном эффекте, но и в межмолекулярном распознавании [59].

Вода (Н₂0) - наиболее распространенное неорганическое вещество клетки, обладающее уникальными физико-химическими свойствами. Было обнаружено, что достаточно воде проникнуть в полости клетки (средний размер клетки 10 мкм; 1мкм=10~ 6 м), как она упорядочивается и приобретает свойство кристалла. Молекула ДНК в ориентирующем потоке может упорядочить воду, причем диаметр области упорядоченной воды, порядка % длины макромолекулы.

Огромное упорядочивающее влияние ДНК объясняется тем, что форма ее спирали идеально вписывается в решетку льда. Однако это влияние в большей мере зависит не только от формы макромолекулы, но от расположения в ней групп, способных образовывать водородные связи. С этим же связана растворимость макромолекул воды.

Способность аминокислот - строительных блоков белка - к некоторой самоорганизации и даже избирательности в ходе их экспериментального синтеза или полимеризации свидетельствует о том, что еще до появления собственного кода какое-то подобие матричного механизма существовало. Вода, как матрица живой системы обеспечивает ее целостность на макроуровне и динамичность на микроуровне. Функции матрицы реализуются благодаря высокому содержанию воды в составе физиологических жидкостей (РНЬ) и динамике гидратных оболочек биомолекул. Под РНЬ подразумевают соки растений, плазма крови и другие жидкости живых организмов. От состояния воды на макро и микромолекуле зависят структура и реология РНЬ, проницаемость клеточных мембран и кинетика внутриклеточной биохимии.

*Реология (от греч. рёос, «течение, поток» и -логия)— раздел физики, изучающий деформации и текучесть вещества. Изучая деформационные свойства реальных тел, реология занимает промежуточное положение между теорией упругости и гидродинамикой. Термин «реология» ввёл американский учёный Юджин Бингам.

Хиральность РНЬ и аномальные свойства воды, очевидно, внесли свой вклад в генезис диссимметрии биосферы и материальной асимметрии высших млекопитающих.

ДНК не могла бы быть стабильной в форме спирали, если бы присутствовал хоть один мономер с неверной хиральностью - невозможно было бы для нее образовывать длинные цепи. Это означает, что ДНК не смогла бы хранить много информации и поддерживать жизнь.

В работе [60] предположили, что в воде возникают короткоживущие надмолекулярные образования (кластеры) изоморфные цепочки тетраэдров в кварце, благодаря которым вода может приобретать динамическую оптическую активность.

ДНК каждой клетки несет информацию не только о структурных белках, определяющих форму клетки, но и о всех белках - ферментах и других белках. Молекулы воды в таких образованиях могут взаимодействовать между собой по принципу зарядовой комплементарности, благодаря чему осуществляется собирание структурных элементов воды в ячейки (кластеры).

В активном центре белка, как правило, присутствуют «связанные», а значит, упорядоченные молекулы воды.

Фолдингом-сворачиванием белка, называют процесс получения полипептидной цепью присущей ей трёхмерной конформации (нативной формы), а нативная конформация обладает наименьшей свободной энергией среди потенциально возможных, благодаря чему этот процесс является самопроизвольным.

Определяющую роль гидрофобный эффект играет в том числе и в фолдинге мембранных белков используя такие важные их функции, как транспортировку молекул и ионов через мембрану так и рецепции и распознавания клетками друг друга.

Большую роль играет вода в жизни белков - главных биологических «машин». Заслуга воды заключается в сворачивании из линейной цепочки в плотную глобулу, где каждый атом знает свое место.

В кластерные структуры хорошо встраиваются молекулы, которые сами являются полярными, потому что полярные вещества хорошо растворимы в воде. Полярными являются все те молекулы, которые содержат электроотрицательные атомы. В молекулах белков электроотрицательными атомами являются О (кислород), N (азот) и 8 (сера).

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными. Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Гидрофобные взаимодействия аминокислот. Белки.

§ 7. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О БЕЛКАХ

Белки, или протеины (в переводе с греческого означает «первые», или «важнейшие»), присутствуют во всех клетках. На их долю у животных приходится около половины сухой массы, у растений – 20 – 35 %. В белках массовая доля углерода в среднем составляет ~ 50 %, водорода ~ 7 %, кислорода ~ 23 %, азота ~ 16 %, серы ~ 1 – 3 %. В их составе также встречаются и другие химические элементы.

Белки – наиболее многочисленные и исключительно многообразные по функциям макромолекулы, играющие фундаментальную роль в формировании и поддержании структуры и функций живых организмов. С белками в живом организме связаны такие биологические процессы, как рост, деление, размножение и развитие клеток, реализация наследственной информации, мышечные сокращения, нервная деятельность, обмен веществ и т.д.

Белки – это высокомолекулярные биополимеры, структурную основу которых составляют полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков, связанных друг с другом пептидной связью. При их гидролизе образуются аминокислоты. В составе белков встречаются двадцать стандартных аминокислот. Для каждой стандартной аминокислоты существует генетический код, при помощи которого в генах записана информация о кодируемом белке. Кроме двадцати стандартных аминокислот, в составе белка встречаются и другие аминокислоты, они образуются в результате модификации стандартных аминокислот, после того как последние были включены в состав молекулы белка. Например, в составе белка коллагена содержится 5-гидроксилизин, который образуется в результате модификации стандартной аминокислоты лизина:

Кроме аминокислотных остатков, в состав белков могут входить и другие компоненты: ионы металлов, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и др. Многообразие белков определяется не только их качественным составом, но и числом аминокислотных остатков, и прежде всего порядком их чередования в молекуле. Потенциально разнообразие белков безгранично.

Между аминокислотными остатками в молекуле белка существуют различные химические взаимодействия, это – ковалентные, ионные, водородные связи, гидрофобные взаимодействия, ван-дер-ваальсовы силы.

Рассмотрим их подробнее.

Ковалентные связи

В молекуле белка аминокислотные остатки соединяются друг с другом пептидной связью. По своей природе пептидная связь является ковалентной. Ее образование происходит за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты:

В результате взаимодействия двух аминокислот образуется дипептид, состоящий соответственно из двух аминокислотных остатков, расположенных по обе стороны пептидной связи. Аналогичным образом могут соединиться три аминокислоты и при помощи двух пептидных связей образовать трипептид:

Точно так же можно получить тетрапептиды, пентапептиды и т.д. Если таким образом соединить большое число аминокислот, то возникнет структура, называемая полипептидом. Таким образом, молекулы белков представляют собой длинные полипептидные цепи, в которых аминокислотные остатки соединены друг с другом пептидными связями.

В пептидах выделяют особую структуру – пептидную группу. Ее образуют атомы кислорода, углерода, азота и водорода. Все атомы, образующие пептидную группу, находятся в одной плоскости. Пептидная связь в какой-то степени имеет характер двойной связи: вокруг нее нет свободного вращения и она короче других C–N-связей. Кислород и водород относительно пептидной связи находятся преимущественно в транс-положении.

Пептидные связи очень прочные, и для их химического гидролиза требуются жесткие условия, они гидролизуются лишь при длительном нагревании при высоких температурах в кислой среде. В клетке пептидные связи могут разрываться в мягких условиях с помощью ферментов, называемых протеазами, или пептидгидролазами.

Между остатками цистеина в молекуле белка могут образовываться дисульфидные связи (или дисульфидные мостики):

Дисульфидные мостики так же, как и пептидные связи, относятся к ковалентным связям. Дисульфидные мостики могут возникать как внутри полипептидной цепи, так и между различными полипептидными цепями:

Дисульфидные связи имеются не во всех белках.

Интересно знать! В составе волос содержится белок кератин. В его молекуле имеется большое количество дисульфидных связей. С помощью химической завивки волосам можно придать другую форму. Для этого волосы сначала накручивают на бигуди, затем обрабатывают раствором реагента-восстановителя, разрушающего дисульфидные связи, и прогревают. В результате этого кератин приобретает иную пространственную структуру. Далее волосы промывают и обрабатывают реагентом-окислителем, при этом происходит образование новых дисульфидных связей. Вследствие этого вновь приобретенная структура кератина стабилизируется. Волосы приобретают другую форму.

Ионные связи возникают между радикалами аминокислотных остатков, имеющих противоположные заряды, например, между положительно заряженной аминогруппой (-NH₃ + ) остатка лизина и отрицательно заряженной карбоксильной группой (-СОО - ) остатка глутаминовой кислоты:

Гидрофобные взаимодействия

Гидрофобные радикалы аминокислот избегают контактов с водой и поэтому стремятся собраться вместе с помощью так называемых гидрофобных взаимодействий, образуя плотное гидрофобное ядро. Такие взаимодействия возможны, например, между остатками изолейцина и фенилаланина:

Водородные связи

Водородная связь в молекуле белка осуществляется между имеющим частично положительный заряд атомом водорода одной группировки и атомом (кислород, азот), имеющим частично отрицательный заряд и неподеленную электронную пару другой группировки. В белках различают два варианта образования водородных связей: между пептидными группами

и между боковыми радикалами полярных аминокислот. В качестве примера рассмотрим образование водородной связи между радикалами аминокислотных остатков, содержащих гидроксильные группы:

Ван-дер-ваальсовы силы имеют электростатическую природу. Они возникают между разноименными полюсами диполя. В молекуле белка существуют положительно и отрицательно заряженные участки, между которыми возникает электростатическое притяжение.

Рассмотренные выше химические связи принимают участие в формировании структуры белковых молекул. Благодаря пептидным связям образуются полипептидные цепи и, таким образом, формируется первичная структура белка. Пространственная организация белковой молекулы определяется в основном водородными, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Водородные связи, возникающие между пептидными группами, определяют вторичную структуру белка. Формирование третичной и четвертичной структуры осуществляется водородными связями, образующимися между радикалами полярных аминокислот, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Дисульфидные связи принимают участие в стабилизации третичной структуры.

caenogenesis

Посмотрим на схему типичного пептида, в данном случае состоящего всего из пяти аминокислот. Надо заметить, что это очень мало. Длинные пептиды с многими десятками аминокислотных остатков (от 50 и больше) называются полипептидами. Все белки - полипептиды. Аминокислотных остатков в них чаще всего даже не десятки, а сотни. Порядок аминокислот в белке принято принято перечислять от N-конца (аминогруппа) к C-концу (карбоксил).
А теперь представим, что молекулу пептида бросили в воду. Очевидно, что она не останется там вытянутой в линию, а будет как-то сворачиваться. Иными словами, молекула белка в воде обязательно примет некоторую трехмерную форму (конформацию), которая будет зависеть от взаимодействий между ее частями и особенно между радикалами аминокислот. А ведь эти радикалы, как мы уже знаем, бывают очень разными.

Принято выделять четыре уровня структуры белка:
● Первичная структура - последовательность аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями.
● Вторичная структура - взаимодействия между аминокислотами в составе одной и той же пептидной цепочки, расположенными близко (через считанные остатки друг от друга).
● Третичная структура - взаимодействия между аминокислотами в составе одной и той же пептидной цепочки, расположенными сколь угодно далеко, хоть на разных ее концах.
● Четвертичная структура - взаимодействия между разными пептидными цепочками, собранными в функциональный белок. Если белок состоит из одной полипептидной цепи, то четвертичной структуры у него нет.
Первичная структура одномерна, все остальные - трехмерны. К первичной структуре относятся пептидные связи, к остальным уровням - любые другие взаимодействия между аминокислотными остатками.

Первичная структура - это просто сама последовательность аминокислот, например: глицин, пролин, глицин, треонин, глицин, глутамат. и так далее. Показанный слева пептид из 24 аминокислот - условность, настоящие белки очень редко бывают такими маленькими. Показанный справа белок из 129 аминокислот - гораздо более типичная штука, хотя даже такой белок считается небольшим. В обоих случаях цепи нарисованы изогнутыми исключительно для удобства и наглядности, на самом деле с таким же успехом можно было бы просто перечислить аминокислоты в строчку (как это и делается в соответствующих базах данных).
Объемная структура белковой молекулы (вторичная, третичная и четвертичная) держится на следующих типах взаимодействий между аминокислотными остатками:
● Водородные связи (как между полярными боковыми цепями аминокислот, так и между пептидными группами).
● Электрическое притяжение между положительно и отрицательно заряженными боковыми цепями.
● Гидрофобные взаимодействия между углеводородными боковыми цепями. Напомним, что гидрофобными называются молекулы или части молекул, в которых нет полярных связей и которые поэтому плохо взаимодействуют с водой. А вот слипаться вместе, чтобы уменьшить поверхность собственного взаимодействия с водой, они как раз склонны. Такое слипание может быть довольно прочным - оно и называется гидрофобным взаимодействием или даже гидрофобной связью.
● Дисульфидные мостики между остатками аминокислоты цистеина.
Все эти взаимодействия, кроме дисульфидных мостиков - нековалентные. А вот о самих дисульфидных мостиках мы еще не говорили. Они образуются между остатками аминокислоты цистеина, боковая цепь которой имеет вид -CH₂-SH. Уже после того, как белок синтезирован, между входящими в него остатками цистеина может произойти вот такая реакция:

У остатков цистеина будет отобран водород (его унесут специальные молекулы-переносчики), а свободные валентности атомов серы замкнутся друг на друга, образовав дисульфидный мостик -S-S-. Белок вполне может быть в нескольких местах "сшит" такими мостиками. Реакция их образования в принципе обратима - дисульфидные мостики могут возникать и рваться, это имеет значение в некоторых физиологических процессах.

Вот очень простая и наглядная схема взаимодействий между аминокислотными остатками, влияющих на пространственную структуру белка. Пептид A и пептид B - это, скорее всего, части одной и той же полипептидной цепочки, сложенной пополам; но это могут быть и две совершенно самостоятельные полипептидные цепочки в случае, если мы имеем дело с четвертичной структурой. Слева мы видим обычную водородную связь, образованную боковыми цепями серина и еще не встречавшейся нам протеиногенной аминокислоты, которая называется аспарагин (не путать с аспартатом). Дальше - гидрофобное взаимодействие между двумя остатками валина, еще дальше дисульфидный мостик, и наконец, справа - боковые цепи лизина и аспартата, между которыми в данном случае возникает самая настоящая ионная связь.
Еще раз отметим, что все перечисленные взаимодействия могут возникать как между разными полипептидными цепочками (это будет называться четвертичной структурой), так и внутри одной полипептидной цепочки (это будет вторичная или третичная структура).

Два самых распространенных типа вторичной структуры белка - α-спираль и β-слой. В целом вторичная структура характеризуется тремя особенностями:
● Держится в основном на водородных связях, входящих в состав пептидных групп (а не боковых цепей).
● Задействует аминокислоты, расположенные относительно близко друг от друга - например, в α-спирали водородные связи постоянно образуются между аминокислотными остатками с номерами n и (n+4), то есть каждый остаток образует водородную связь с остатком, четвертым по счету от него.
● Обладает высокой регулярностью. В α-спирали это сразу бросается в глаза, в β-слое, где водородные связи образуются между противоположно направленными цепочками, молекула белка должна быть несколько раз равномерно сложена.
Альфа-спираль энергетически особенно устойчива, в частности, за счет того, что внутри нее в образовании водородных связей принимают участие все пептидные группы без исключения.

Третичная структура держится на взаимодействиях между сколь угодно далекими (но принадлежащими к одной и той же цепи) остатками аминокислот и определяет, какую форму будет иметь молекула белка целиком. О том, какие взаимодействия создают третичную структуру, мы уже говорили: это водородные связи между боковыми цепями, гидрофобные взаимодействия и ионные связи (см. картинку).

На этой схеме тоже прекрасно показаны источники третичной структуры: (a) ионная связь, (b) водородная связь, (c) дисульфидный мостик, (d) гидрофобные связи, и в том числе очень интересный их вариант, который называется стэкинг-взаимодействием - слипание наложившихся друг на друга ароматических ядер. Полезно рассмотреть картинку повнимательнее и самостоятельно разобраться, какие аминокислоты здесь участвуют.
Ответ: глутамат, лизин (ионные связи), тирозин, аспартат (водородные связи), изолейцин, аланин (гидрофобные связи), фенилаланин (стэкинг-взаимодействие), цистеин (дисульфидный мостик). Два цистеина, соединенные ковалентной связью через серу, называются цистином. Кроме того, тут отмечено взаимодействие аминокислотных остатков с молекулами воды и углекислоты - и то и другое тоже бывает важно.

Вот полная пространственная структура одного совершенно случайно выбранного белка-глобулина, присутствующего в нашей крови. Это уже довольно реалистичная трехмерная схема. Альфа-спирали (спирали) и бета-слои (противоположно направленные стрелки) - элементы вторичной структуры; то, во что они собраны все вместе - третичная структура. Четвертичной структуры здесь нет.

Пример белка с четвертичной структурой - антитело из нашей иммунной системы. “Тяжелые” и “легкие” полипептидные цепи синтезируются отдельно, после чего сшиваются дисульфидными мостиками. Обозначения разных отрезков самих цепей нас не интересуют, но стоит обратить внимание, что тут по всем правилам указаны N- и C-концы.

Еще один пример белка с четвертичной структурой - гемоглобин. Он состоит из двух α-цепей и двух β-цепей, которые синтезируются отдельно. Вместе они удерживаются в основном за счет гидрофобных взаимодействий. Особенность гемоглобина - в его состав входит ион железа, образующий комплекс с особой группой, которая называется гемом и вовсе из аминокислот не состоит. Такие дополнительные группы - нечастое явление, но в сложных белках они встречаются.

Потеря белком своей пространственной структуры без разрушения пептидных связей (то есть первичной структуры) называется денатурацией. Самый простой способ денатурировать белок - нагреть его. Альтернативный вариант - например, высокая кислотность. Именно частичная денатурация белков происходит при любой термической обработке пищи, причем иногда этот процесс до некоторой степени обратим (при кипячении молока, например). Восстановление пространственной структуры денатурированного белка называется ренатурацией. Белок крутого яйца после полной денатурации растворенных там молекул белков становится твердым, потому что раскрученные полипептидные цепочки перепутываются между собой.

Очень важный биологический факт состоит в следующем: зная первичную структуру белка (то есть аминокислотную последовательность), теоретически можно точно предсказать его пространственную структуру всех уровней. Это достаточно успешно делается методами биофизики и биоинформатики. Иными словами, зная аминокислотную последовательность, мы тем самым получаем полную информацию о белке: при данной последовательности он, как правило, сворачивается всегда совершенно одинаково. Дальше мы увидим, какое огромное значение это имеет для устройства живых систем.

Читайте также:

  
• Прогноз пересадки сердца. Болезнь коронарных артерий пересаженного сердца
  
• Интимные проблемы мальчиков. Какие мужские болезни могут возникнуть у малыша?
  
• Полный химический состав яблок
  
• Зубные пасты для детей: что у них в составе и полезны ли ребенку эти добавки?
  
• Отравление микотоксинами - ядами грибов