Функции миозина и семейства миозиновых белков

Обновлено: 17.05.2024

Часть структуры миозина II. Атомы в тяжелой цепи окрашены в розовый цвет (слева); атомы в легких цепях окрашены в блекло-оранжевый и блекло-желтый цвета (также с левой стороны).

Миозины ( / ˈ м аɪ ə s ɪ п , - oʊ -/ [1] [2] ) площадь надсемейство из моторные белки наиболее известен своими ролями в сокращение мышц и в большом количестве других подвижность процессы в эукариоты. Они есть АТФ -зависимый и ответственный за актин моторика. Этот термин изначально использовался для описания группы похожих АТФазы найдено в клетки обоих поперечно-полосатая мышечная ткань и гладкая мышечная ткань. [3] После открытия Поллардом и Корном (1973) ферментов с миозиноподобной функцией в Acanthamoeba castellanii, глобальный диапазон дивергентного миозина гены были обнаружены повсюду в мире эукариот.

Хотя первоначально считалось, что миозин ограничен мышечными клетками (отсюда мио- (s) + -в ) нет единственного миозина; скорее это очень большое суперсемейство генов, белковые продукты которых имеют общие свойства связывания актина, АТФ гидролиз (Активность фермента АТФазы) и силовая трансдукция. Практически все эукариотические клетки содержат миозин. изоформы. Некоторые изоформы выполняют специализированные функции в определенных типах клеток (например, в мышцах), в то время как другие изоформы встречаются повсеместно. Структура и функция миозина глобально сохранены у разных видов до такой степени, что миозин II из мышц кролика будет связываться с актином из амеба. [4]

Содержание

Структура и функции

Домены

Большинство молекул миозина состоит из голова, область шеи и хвоста.

  • В главный домен связывает нитевидные актин, и использует АТФгидролиз для создания силы и «ходьбы» вдоль нити к зазубренному (+) концу (за исключением миозина VI, который движется к заостренному (-) концу).
  • то область шеи действует как линкер и как плечо рычага для передачи силы, создаваемой каталитическим моторным доменом. Шейный домен также может служить сайтом связывания миозина. легкие цепи которые представляют собой отдельные белки, которые образуют часть макромолекулярного комплекса и обычно выполняют регуляторные функции.
  • В хвостовая область обычно опосредует взаимодействие с молекулами груза и / или другим миозином подразделения. В некоторых случаях хвостовой домен может играть роль в регуляции двигательной активности.

Рабочий ход

Множественные молекулы миозина II создают силу в скелетная мышца через механизм рабочего хода, питаемый энергией, высвобождаемой при гидролизе АТФ. [5] Силовой удар происходит при высвобождении фосфата из молекулы миозина после гидролиза АТФ, в то время как миозин прочно связан с актином. Эффект этого высвобождения - конформационное изменение в молекуле, которая противодействует актину. Высвобождение молекулы АДФ приводит к так называемому состоянию окоченения миозина. [6] Связывание новой молекулы АТФ высвобождает миозин из актина. Гидролиз АТФ внутри миозина заставляет его снова связываться с актином, чтобы повторить цикл. Комбинированный эффект множества силовых ударов заставляет мышцу сокращаться.

Номенклатура, эволюция и генеалогическое древо


Широкое разнообразие генов миозина, обнаруженных во всех типах эукариот, было названо в соответствии с разными схемами по мере их открытия. Поэтому номенклатура может несколько сбивать с толку при попытке сравнить функции белков миозина внутри организмов и между ними.

Миозин скелетных мышц, наиболее заметный из суперсемейства миозинов из-за его обилия в мышечные волокна, был обнаружен первым. Этот белок составляет часть саркомера и образует макромолекулярные филаменты, состоящие из множества субъединиц миозина. Подобные белки миозина, образующие нити, были обнаружены в сердечной мышце, гладких мышцах и немышечных клетках. Однако, начиная с 1970-х годов, исследователи начали открывать новые гены миозина у простых эукариот. [3] кодирующие белки, которые действовали как мономеры и поэтому были названы миозинами класса I. Эти новые миозины получили общее название «нетрадиционные миозины». [7] и были обнаружены во многих тканях, кроме мышц. Эти новые члены суперсемейства были сгруппированы в соответствии с филогенетическими отношениями, полученными из сравнения аминокислотных последовательностей их головных доменов, при этом каждому классу был присвоен определенный класс. Римская цифра [8] [9] [10] [11] (см. филогенетическое древо). Нетрадиционные миозины также имеют дивергентные хвостовые домены, предполагающие уникальные функции. [12] Разнообразный ныне массив миозинов, вероятно, произошел от предков. предшественник (см. рисунок).

Анализ аминокислотных последовательностей различных миозинов показывает большую вариабельность хвостовых доменов, но сильную консервацию последовательностей головных доменов. Предположительно, это так, что миозины могут взаимодействовать через свои хвосты с большим количеством различных грузов, в то время как цель в каждом случае - двигаться по актиновым филаментам - остается той же самой и, следовательно, требует того же механизма в двигателе. Например, человеческий геном содержит более 40 различных миозинов гены.

Эти различия в форме также определяют скорость, с которой миозины могут перемещаться по актиновым филаментам. Гидролиз АТФ и последующее высвобождение фосфат Группа вызывает «силовой удар», при котором «плечо рычага» или «шея» тяжелой цепи тянут вперед. Поскольку рабочий ход всегда перемещает плечо рычага на один и тот же угол, длина плеча рычага определяет смещение груза относительно актиновой нити. Более длинное плечо рычага заставит груз перемещаться на большее расстояние, даже если плечо рычага подвергается одинаковому угловому смещению - так же, как человек с более длинными ногами может перемещаться дальше с каждым отдельным шагом. Скорость миозинового двигателя зависит от скорости, с которой он проходит полный кинетический цикл связывания АТФ с высвобождением АДФ.

Классы миозина

Миозин I

Миозин I, повсеместно распространенный клеточный белок, функционирует как мономер и функционирует в везикул транспорт. [13] Он имеет размер шага 10 нм и считается ответственным за адаптационную реакцию стереоцилий во внутреннем ухе. [14]

Миозин II

Миозин II (также известный как обычный миозин) - это тип миозина, ответственный за производство сокращение мышц в мышечные клетки в большинстве типов клеток животных. Он также обнаружен в немышечных клетках сократительных пучков, называемых стрессовые волокна. [15]

  • Миозин II содержит два тяжелые цепи, каждая около 2000 аминокислоты длины, которые составляют головную и хвостовую области. Каждая из этих тяжелых цепей содержит N-концевой главный домен, в то время как C-терминал хвосты берут на себя спиральная катушка морфологии, удерживая две тяжелые цепи вместе (представьте себе двух змей, обвивающих друг друга, как в кадуцей ). Таким образом, миозин II имеет две головки. Промежуточный шея домен - это область, образующая угол между головой и хвостом. [16] В гладкой мускулатуре единственный ген (MYH11[17] ) кодирует тяжелые цепи миозина II, но варианты стыковки этого гена приводят к четырем различным изоформам. [16]
  • Он также содержит 4 легкие цепи миозина (MLC), в результате получается 2 на голову, весом 20 (MLC20) и 17 (MLC17) кДа. [16] Они связывают тяжелые цепи в области «шеи» между головой и хвостом.
    • MLC20 также известен как регуляторная легкая цепь и активно участвует в сокращение мышц. [16]
    • MLC17 также известен как основная легкая цепь. [16] Его точная функция неясна, но считается, что он способствует структурной стабильности миозиновой головки вместе с MLC.20. [16] Два варианта MLC17 (MLC17а / б) существуют в результате альтернативное сращивание в MLC17 ген. [16]

    В мышечных клетках длинный спиральная катушка хвосты отдельных молекул миозина соединяются вместе, образуя толстые волокна саркомер. Выделяющие силу домены головки выступают со стороны толстой нити, готовые пройти вдоль соседних тонких нитей на основе актина в ответ на соответствующие химические сигналы.

    Миозин III

    Миозин III - плохо изученный член семейства миозинов. Было изучено in vivo в глазах Дрозофила, где считается, что он играет роль в фототрансдукция. [18] Человек гомолог ген миозина III, MYO3A, был обнаружен через Проект "Геном человека" и выражается в сетчатка и улитка. [19]

    Миозин IV

    Миозин IV имеет единственный мотив IQ и хвост, в котором отсутствует какая-либо последовательность, образующая спиральную спираль. Он имеет гомологию, аналогичную хвостовым доменам миозина VII и XV. [20]

    Миозин V


    Миозин V - это нетрадиционный миозиновый мотор, который является процессивным в виде димера и имеет размер шага 36 нм. [21] Он перемещается (проходит) вдоль актиновых филаментов, двигаясь к зазубренному концу (+ концу) филаментов. Миозин V участвует в транспортировке грузов (например, РНК, везикул, органелл, митохондрий) от центра клетки к периферии, но, кроме того, было показано, что он действует как динамическая связка, удерживая везикулы и органеллы в богатых актином периферия клеток. [22] [23] Недавнее исследование восстановления одной молекулы in vitro по сборке актиновых филаментов предполагает, что Myosin V перемещается дальше на вновь собираемом (богатый ADP-Pi) F-актине, в то время как длина процессивного пробега короче на более старом (богатом ADP) F-actin. [24]

    Миозин VI


    Миозин VI - это нетрадиционный миозиновый мотор, который в основном является процессивным как димер, но также действует как непроцессивный мономер. Он движется по актиновым филаментам, двигаясь к заостренному концу (-концу) филаментов. [26] Считается, что миозин VI переносит эндоцитарный везикулы в клетку. [27]

    Миозин VII

    Миозин VII - нетрадиционный миозин с двумя FERM домены в хвостовой части. Он имеет удлиненное плечо рычага, состоящее из пяти IQ-мотивов, связывающих кальмодулин, за которыми следует одна альфа-спираль (SAH). [28] Миозин VII необходим для фагоцитоз в Dictyostelium discoideum, сперматогенез в C. elegans и стереоцилии образование у мышей и рыбок данио. [29]

    Миозин VIII

    Миозин VIII - это миозин, специфичный для растений, связанный с делением клеток; [30] в частности, он участвует в регулировании потока цитоплазмы между клетками. [31] и в локализации пузырьков на фрагмопласт. [32]

    Миозин IX

    Миозин IX - группа одноголовых моторных белков. Впервые было показано, что он направлен на минус, [33] но более позднее исследование показало, что оно направлено на плюс. [34] Механизм движения этого миозина плохо изучен.

    Миозин X

    Миозин X - это нетрадиционный миозиновый двигатель, который функционирует как димер. Считается, что димеризация миозина X антипараллельна. [35] У других миозинов такое поведение не наблюдалось. В клетках млекопитающих двигатель локализован в филоподии. Миозин X движется к зазубренным концам нитей. Некоторые исследования показывают, что он преимущественно движется по пучкам актина, а не по отдельным нитям. [36] Это первый миозиновый двигатель, демонстрирующий такое поведение.

    Миозин XI

    Миозин XI управляет движением органелл, таких как пластиды и митохондрии в клетках растений. [37] Он отвечает за направленное светом движение хлоропласты в зависимости от интенсивности света и образования стромулы соединение разных пластид. Миозин XI также играет ключевую роль в росте кончиков полярных корней и необходим для правильного корни волос удлинение. [38] Специфический миозин XI, обнаруженный в Nicotiana tabacum было обнаружено, что это самый быстрый из известных процессивов молекулярный мотор, перемещаясь со скоростью 7 мкм / с с шагом 35 нм вдоль актин нить. [39]

    Миозин XII

    Миозин XIII

    Миозин XIV

    Эта группа миозина была обнаружена в Apicomplexa тип. [40] Миозины локализуются на плазматических мембранах внутриклеточного паразиты и затем может участвовать в процессе клеточной инвазии. [41]

    Этот миозин также содержится в мерцательных простейших. Tetrahymena thermaphila. Известные функции включают транспортировку фагосом к ядру и нарушение регулируемого в процессе развития элиминации макронуклеуса во время конъюгации.

    Миозин XV

    Миозин XV необходим для развития основной структуры актина неподвижных стереоцилии расположен во внутреннем ухе. Считается, что он действует как мономер.

    Миозин XVI

    Миозин XVII

    Миозин XVIII

    MYO18A Ген на хромосоме 17q11.2, который кодирует основанные на актине моторные молекулы с АТФазной активностью, которые могут участвовать в поддержании каркаса стромальных клеток, необходимого для поддержания межклеточного контакта.

    Гены у человека

    Обратите внимание, что не все эти гены активны.

    • Класс I: MYO1A, MYO1B, MYO1C, MYO1D, MYO1E, MYO1F, MYO1G, MYO1H
    • Класс II: MYH1, MYH2, MYH3, MYH4, MYH6, MYH7, MYH7B, MYH8, MYH9, MYH10, MYH11, MYH13, MYH14, MYH15, MYH16
    • Класс III: MYO3A, MYO3B
    • Класс V: MYO5A, MYO5B, MYO5C
    • Класс VI: MYO6
    • Класс VII: MYO7A, MYO7B
    • Класс IX: MYO9A, MYO9B
    • Класс X: MYO10
    • Класс XV: MYO15A
    • Класс XVIII: MYO18A, MYO18B

    Легкие цепи миозина различны и обладают собственными свойствами. Они не считаются «миозинами», но являются компонентами макромолекулярных комплексов, составляющих функциональные ферменты миозина.

    Парамиозин

    Парамиозин большой, 93-115 кДа мышца белок который был описан в ряде разнообразных беспозвоночный тип. [42] Считается, что толстые нити беспозвоночных состоят из внутреннего парамиозинового ядра, окруженного миозином. Миозин взаимодействует с актин, что приводит к сокращению волокон. [43] Парамиозин встречается у многих различных видов беспозвоночных, например, у Брахиоподы, Sipunculidea, Нематода, Аннелида, Моллюска, Арахнида, и Насекомое. [42] Парамиозин отвечает за механизм «захвата», который обеспечивает устойчивое сокращение мышц с очень небольшими затратами энергии, так что моллюск могут оставаться закрытыми в течение длительного времени.

    Биохимия мышц и биологическая подвижность

    Курс посвящен описанию структуры и свойств основных сократительных и цитоскелетных белков. Представлены сведения о сборке надмолекулряных комплексов сократительных белков и приводятся современные данные о механизме функционирования основных белков-моторов. Рассматриваются механизмы регуляции сократительной активности различных типов мышц, а также молекулярные механизмы, лежащие в основе возникновения некоторых заболеваний мышц.

    Лектор - заведующий кафедрой биохимии, чл.-корр. РАН, профессор, д.б.н. Гусев Николай Борисович

    Время проведения: Осенний семестр, для магистров первого года и аспирантов
    Продолжительность курса: 14 лекций (28 часов)
    Форма отчетности: Экзамен
    Альтернативный курс: Нет

    Программа курса:

    Лекция 1. Разнообразие форм биологической подвижности (сокращение хвоста бактериофага, движения растений, перемещение бактерий, амебоидные движения, движение, генерируемое жгутиками простейших, асинхронные летательные мышцы насекомых и запирательные мышцы моллюсков). Функции, выполняемые мышцами (движение, генерация тепла, эластические свойства мышц и соединительных тканей). Типы скелетов (внутренний с жесткими стенками, наружный с жесткими стенками, гидравлический с мягкими и жесткими стенками). Основы миогенеза. Различие путей формирования поперечнополосатых, сердечных и гладких мышц. Регенерация мышц. Классификация мышечных волокон. Различия в скоростях сокращения, скоростях утомления и развиваемого усилия. Классификации, построенные на морфологических, биохимических и физиологических критериях. Сходство и различие приведенных классификаций.

    Морфология поперечнополосатых мышц. Саркомер, тонкие и толстые филаменты. Строение анизотропной и изотропной зон. М-линия и Н-зона. Гипотеза скользящих нитей. Экспериментальные данные, свидетельствующие в пользу правильности гипотезы скользящих нитей. Альтернативные гипотезы, объясняющие механизм мышечного сокращения.

    Лекции 2-3. Строение миозина. Представление о легких и тяжелых цепях миозина. Протеолитические фрагменты миозина и функции, выполняемые различными участками молекулы миозина. Строение хвоста молекулы миозина. Суперспирали типа coiled-coil и их роль в создании надмолекулярных структур. Различные способы упаковки двухголового миозина 2. Минорные белки, связанные с миозиновым филаментом. Строение М-линии, миомезин, белок М и креатинкиназа. Роль М-линии в упорядоченном расположении толстых филаментов. С-белок и его аналоги, упаковка центральной части миозинового филамента. Дистальный конец толстого филамента, АМФ-дезаминаза. Система ферментов, связанных с миозиновым филаментом и участвующих в метаболизме АТФ (миокиназа, креатинкиназа, АМФ-дезаминаза, фосфофруктокиназа). Роль титина в поддержании целостности саркомера. Альтернативные способы упаковки миозина в гладких мышцах и мышцах нематод. Изоформы миозина. Современная классификация изомиозинов. Строение миозинов, относящихся к классам 1, 2, 3, 5, 6, 9. Роль различных изоформ миозина в перемещении органелл, создании цитоскелета, рецепции различных внешних сигналов. Сходство и различие изоформ миозина.

    Направленность перемещения миозина по нити актина. Современные представления о функционировании миозинового «мотора». Структурные факторы, определяющие величину шага миозиновой головки по нити актина. Кинетические модели АТФ-азной активности актомиозина.

    Лекции 4-7. Строение и свойства актина. Посттрансляционные модификации актина. Процесс полимеризации актина. Представление и критической концентрации актина. Полярность нити актина, представление о тредмилинге. Роль нуклеотидов в процессе полимеризации актина. Строение фибриллярного актина, роль отдельных доменов актина в формировании межсубъединичных контактов. Участие белков групп WASP, SCAR и ERM, а также малых G-белков в регуляции процесса полимеризации актина. Белки комплекса АRP2/3 и их роль в полимеризации актина и ветвлении нитей актина.

    Классификация актин-связывающих белков. Белки, взаимодействующие с мономерным актином (кофилин, профилин, ДНКаза). Участие этих белков в регуляции процесса полимеризации актина. Белки, кепирующие минус-конец актина (α-актинин). Роль этих белков и тропомодулина в регуляции длины актиновых филаментов. Белки, кепирующие плюс-конец актина (гельзолин, cap-Z, другие белки). Строение Z-линии, роль α-актинина и cap-Z. Белки, повреждающие нити актина. Семейство белков гельзолина (гельзолин, северин, виллин, бревин, профилин). Белки, сшивающие нити актина. Филамин (актин-связывающий беолок. ABP) и «гибкие сшивки». Роль «гибких сшивок» в поддержании определенной вязкости цитоплазмы. «Жесткие сшивки», строение α-актинина, виллина, фимбрина, спектрина, фодрина, белков семейства TW 240/260. Ультраструктура микроворсинки кишечника, цитоскелет эритроцитов. Белки, обеспечивающие прикрепление актина к мембране (винкулин, метавинкулин, талин, интегрин, α-актинин). Строение фокальных контактов. Структура и свойства дистрофина. Дистрофин и утрофин. Различные виды мышечных дистрофий (дистрофия Дюшена, дистрофия Беккера). Белки, участвующие в регуляции длины нитей актина (небулин), и белки, располагающиеся вдоль нитей актина (тропомиозин, тропонин, кальдесмон, кальпонин). Гликолитические ферменты, взаимодействующие с нитями актина. Представление о метаболоне. Роль сорбированных на нити актина ферментов в стабилизации концентрации АТФ вблизи сократительного аппарата. Взаимодействие и взаимовлияние различных актин-связывающих белков.

    Микротрубочки. Строение и свойства тубулина. Сравнение тубулина и актина. Полимеризация тубулина и полярность микротрубочек. Движения простейших, основанные на полимеризации и деполимеризации тубулина. Белки, связанные с микротрубочками. Строение аксонемы, возможные механизмы генерации движения в жгутиках простейших и хвостах сперматозоидов. Белки-моторы, динеин и кинезин. Сравнение структуры и свойств кинезина и миозина. Роль кинезина и динеина в перемещении органелл и хромосом. Изоформы кинезина. Другие белки-моторы, перемещающиеся по микротрубочкам.

    Белки промежуточных филаментов. Строение белков промежуточных филаментов, роль суперспиральной структуры в формировании филаментов, механизм полимеризации белков промежуточных филаментов. Классификация белков промежуточных филаментов (цитокератины, виментин и десмин, нейрофиламенты, ламины). Участие протеинкиназ в регуляции сборки и разборки промежуточных филаментов. Роль промежуточных филаментов в формировании цитоскелета. Межклеточные контакты.

    Лекция 8. Ионные градиенты и механизм инициации мышечного сокращения. Представление о потенциале покоя и потенциале действия. Ион-транспортирующие мембранные АТФазы. Na/K-АТФаза, строение, механизмы функционирования. Система Т-трубочек, сопряжение Т-системы с саркоплазматическим ретикулумом. Дигидропиридиновый рецептор и Са-каналы трансверзальных каналов. Рианодиновый рецептор, возможная роль этого рецептора в передаче сигнала с Т-трубочек на терминальные цистерны ретикулума. Триадин и кальсеквестрин. Са-АТФаза саркоплазматического ретикулума, сходство и различие Са-транспортирующих систем ретикулума и наружных мембран. Регуляция активности транспортных АТФаз кислыми фосфолипидами, фосфоламбаном и кальмодулином. Возможные пути передачи сигнала с наружной мембраны на различные депо кальция внутри клетки. Роль инозитолтрифосфата, циклической АДФ-рибозы и ионов кальция в передаче внешнего сигнала внутрь клетки. Различные системы, участвующие в поддержании определенной концентрации кальция внутри клетки (потенциал-зависимые и гормон-зависимые каналы наружной мембраны, Na/Ca-обменник, каналы, управляемые циклическими нуклеотидами, транспортные АТФазы и каналы саркоплазматического ретикулума, транспорт кальция в митохондриях). Общая схема инициации сокращения в поперечно-полосатых, сердечных и гладких мышцах.

    Лекции 9-10. Внутриклеточные Са-связывающие белки. Методы определения параметров связывания кальция растворимыми внутриклеточными белками. Непрямые методы определения связывания кальция (оптические методы исследования, использование методов кругового дихроизма. ЭПР и ЯМР для изучения Са-связывающих свойств, химическая модификация белка). Прямые методы исследования связывания кальция с белками. Методы равновесного диализа, ультрафильтрации, гель-фильтрации и ионообменных смол для определения параметров связывания кальция растворимыми белками.

    Строение Са-связывающих белков EF-руки. Функции отдельных аминокислотных остатков, входящих в состав Са-связывающей петли. Пространственное расположение лигандов, координирующих кальций в катион-связывающем центре. Попытки предсказать катион-связывающие свойства на основе первичной структуры белка. Роль спиралей, фланкирующих кальций-связывающую петлю. Создание фармакологических соединений, способных изменять параметры связывания кальция внутриклеточными белками. Кинетика и термодинамика связывания кальция белками семейства EF-руки.

    Классификация белков EF-руки. Белки, имеющие 2 катион-связывающих центра (кальбиндин, белки семейства S100, метастазин). Димерные и мономерные Са-связывающие белки. Белки, содержащие 3 кальций-связывающих центра (парвальбумины, онкомодулин). Возможная роль этих белков в регуляции мышечного сокращения и функционирования немышечных клеток. Белки, содержащие 4 кальций-связываюших центра (легкие цепи миозина, тропонин С, кальмодулин, визинин, рековерин). Сходство и различие в строение этих белков. Изменения структуры, вызываемые связыванием ионов кальция. Регуляция активности различных ферментов кальмодулином. Представление о автоингибиторном участке, роль кальмодулина в устранении автоингибрования. Белки, содержащие в своей структуре более 4 кальций-связывающих участков (кальретикулин, кишечные Са-связывающие белки). Эволюция Са-связывающих белков. Использование мотива EF-руки для создания химерных белков, активность которых регулируется ионами кальция. Примеры белков-химер (кальпаин, Са-зависимая протеинкиназа растений, актинины, спектрин, дистрофин, аквеорин).

    Кальций-фосфолипид-связывающие белки. Сравнение структуры этих белков со строением белков семейства EF-руки. Классификация Са-фосфолипид-связывающих белков. Возможное родство с белками EF-руки. Функции, выполняемые Са-фосфолипид-связывающими белками внутри клетки.

    Внеклеточные Са-связывающие белки. Связывание кальция белками, содержащими кластеры фосфорилированных остатков серина и треонина (казеин и фосвитин). α-карбоксилгутаминовая кислота и связывание кальция белками системы свертывания крови. Механизм посттрансляционной модификации этих белков. Внеклеточные Са-связывающие белки с низким сродством к кальцию (трипсин, термолизин). Сходство и различие в структурах Са-связывающих центров.

    Лекции 11-12. Регуляция активности мышц на уровне сократительных белков. Миозиновый тип регуляции. Участие регуляторных и щелочных легких цепей миозина в регуляции сокращения мышц моллюсков. Необычный центр связывания кальция, формируемый в области контакта тяжелых и легких цепей миозина. Регуляция сокращения гладких мышц путем фосфорилирования регуляторных легких цепей миозина. Строение и свойства киназы легких цепей миозина. Три белковых продукта, кодируемых в гене киназы легких цепей миозина. Киназа легких цепей миозина и телокин. Регуляция активности киназы легких цепей миозина кальмодулином и фосфорилирование фермента под действием других протеинкиназ. Протеинкиназы, отличные от киназы легких цепей миозина, способные фосфорилировать регуляторные легкие цепи миозина. Влияние фосфорилирования легких цепей миозина на свойства миозина гладких мышц. Сборка миозиновых филаментов гладких мышц.

    Фосфорилирование регуляторных легких цепей миозина поперечнополосатых мышц и сердца. Роль этого процесса в модуляции сократительной активности.

    Актиновый тип регуляции. Строение и свойства тропомиозина. Изоформы тропомиозина, упаковка тропомиозина на актиновом филаменте. Строение тропонина. Структура тропонина С, сравнение структуры и свойств тропонина С и кальмодулина. Молекулярно-биологические подходы, используемые для изучения структуры и функций тропонина С. Тропонин I и ингибирование АТФ-азной активности актомиозина. Ингибиторные участки тропонина I. Взаимодействие тропонина I с актином и тропонином С. Способность тропонина С обращать ингибирующее влияние тропонина I. Фосфорилирование тропонина I и роль этого процесса в регуляции сократительной активности сердца. Строение тропонина Т. Альтернативный сплайсинг как способ получения большого количества изоформ тропонина Т с одного гена. Соответствие изоформ тропонина Т и тропомиозина друг другу. Модуляция сократительной активности мышц путем синтеза изоформ сократительных белков. Роль тропонина Т в функционировании полного тропонинового комплекса. Индуцируемые кальцием изменения структуры полного тропонинового комплекса. Фосфорилирование тропонина Т и тропомиозина, возможная роль в сборке актинового филамента и регуляции сократительной активности. Стерическая и аллостерическая модели регуляции сократительной активности мышц на уровне актинового филамента.

    Лекции 13-14. Регуляторные белки актинового филамента гладких мышц. Кальдесмон и кальпонин, сходство и различие с тропонином. Роль Са-связывающих белков и фосфорилирования в регуляции активности кальдесмона и кальпонина. Возможное участие кальдесмона и кальпонина в формировании цитоскелета. Согласованное действие актиновой и миозиновой систем регуляции в гладких мышцах и мышцах некоторых беспозвоночных.

    Современные представления о механизме перемещения головки миозина по поверхности актина. Регуляция сила-генерирующего перемещения головки миозина на уровне шарнира в структуре молекулы миозина и на уровне замыкания определенных контактов на поверхности актина.

    Представление о молекулярных механизмах сократительной активности мышц различного типа.

    Белковые моторы: на службе у человека и нанотехнологий


    Обзор

    Художественное представление клетки как мегаполиса

    художник — Chris Chare

    Автор
    Редакторы

    Статья на конкурс «био/мол/текст»: Каждая клетка нашего тела — это настоящий мегаполис. Причем, застройка в нем очень плотная — мэрия (ядро), энергетические станции (митохондрии), химический завод (аппарат Гольджи) и многие другие органеллы. Имеется в этом городе и развитая дорожная сеть (микротрубочки и микрофиламенты), по которой передвигается особый вид транспорта: белковые моторы — сложные молекулы размером в несколько нанометров. Их услуги — на любой вкус. Они перевозят грузы (например, вещества, которые должны быть выведены из клеток), участвуют в передаче нервных сигналов, позиционируют ядро и разделяют клетки во время деления, осуществляют сокращение мышц и т.д. Об этих удивительных молекулах, значении их нормального функционирования для здоровья человека и их потенциальном применении в нанотехнологиях пойдет речь в этой статье.

    «Био/мол/текст»-2016

    Эта работа опубликована в номинации «Бионанотехнология» конкурса «био/мол/текст»-2016.

    Генеральным спонсором конкурса, согласно нашему краудфандингу, стал предприниматель Константин Синюшин, за что ему огромный человеческий респект!

    Спонсором приза зрительских симпатий выступила фирма «Атлас».

    Белок — это последовательность аминокислот, соединенных в цепочку, которая, в свою очередь, скручена в определенную объемную структуру. Существует огромное количество различных белков — как и функций, которые они выполняют в нашем организме. Одна из разновидностей белков — внутриклеточные моторы, которые передвигаются внутри клеток по специальным «дорогам» (микротрубочкам и актиновым микрофиламентам) и могут перевозить грузы (органеллы и молекулы, которые слишком большие, чтобы диффундировать, как, например, глюкоза) в то место клетки, где они необходимы [1]. Примером груза могут служить митохондрии (энергетические станции клеток), гранулы пигмента меланосомы, которые придают коже коричневый цвет в результате загара, везикулы — «пузырьки», которые содержат разнообразные вещества, в том числе ферменты, гормоны, нейромедиаторы [2].

    Выделяют три больших семейства белковых моторов — миозин, кинезин и динеин, каждое из которых состоит из нескольких отличающихся друг от друга представителей [3], [4]. Семейства разделяются по:

    • типу поверхности, по которой они могут передвигаться (микротрубочки или актиновые микрофиламенты);
    • строению;
    • типу перевозимого груза;
    • скорости движения (миозин — 0,2–60 микрометра в секунду, динеин — 14, кинезин — 2–3);
    • преодолеваемым расстояниям (от десятых долей микрометра до нескольких миллиметров — настоящие дальнобойщики по клеточным меркам!) [5].

    Несмотря на указанные различия, в структуре моторов можно выделить общие черты. Характерными являются продолговатая структура (40–100 нанометров) [6] и наличие хвоста, состоящего из скрученных между собой цепочек аминокислот. К одному концу хвоста может присоединяться определенный груз, а к другому — головки. Несмотря на название, функция этой части мотора больше напоминает привычные нам ноги, а не головы (хотя, может, у моторов такая причуда — ходить на голове). С помощью головок моторы последовательно отсоединяются от дороги, делают шаг и присоединяется вновь, после чего цикл повторяется.

    Маленький шаг для мотора — огромное значение для человечества

    Чтобы разобраться с механизмом движения белковых моторов, необходимо ввести два термина. Первый — конформационные изменения. Словосочетание звучит устрашающе, но его суть проста — это изменение формы макромолекулы под воздействием факторов окружающей среды. В случае белковых моторов это изменение приводит к тому, что «нога» переносится вперед и делает шаг. Но, как известно, для того чтобы двигаться, нужна энергия. Машинам — в виде топлива, нам — в виде еды, а белковым моторам в виде молекулы АТФ — основного источника энергии клеток. АТФ состоит из Аденина (одной из четырех «букв», кодирующих ДНК) и Трех остатков Фосфорной кислоты. Данная молекула содержит большое количество энергии, которая высвобождается при отделении упомянутых остатков. Этот процесс (с отделением одного остатка и превращением АТФ в АДФ — Аденин и Два остатка Фосфорной кислоты) и заправляет «бак» белковых моторов. Вооружившись этими знаниями, рассмотрим процесс движения моторов на примере кинезина.

    Кинезин имеет две «ноги», которые работают очень слаженно (рис. 1, видео). В начале каждого цикла задняя «нога» крепко соединена с микротрубочкой («дорогой») и молекулой АТФ, передняя — соединена с АДФ и слабо связана с дорогой. Затем на собирающейся сделать шаг задней «ноге» происходит химическая реакция, в результате которой АТФ превращается в АДФ, и связь с «дорогой» ослабевает. Тем временем передняя «нога» теряет АДФ, но к ней присоединяется АТФ (в знак утешения) и «нога» крепко связывается с микротрубочкой. Происходит конформационное изменение, в результате которого форма мотора изменяется так, что задняя «нога» продвигается вперед, соединяется с микротрубочкой и становится ведущей [5]. Цикл замыкается, после чего все повторяется вновь.

    Механизм движения кинезина

    Рисунок 1. Механизм движения кинезина

    Видео. Как шагает белок кинезин

    А вместо сердца — протеиновый мотор

    Одним из завораживающих примеров работы белковых моторов является сокращение мышц. Мышцы представляют собой совокупность вытянутых волокон (рис. 2а), состоящих из многократно повторяющихся звеньев (рис. 2б). Каждое из них собрано из параллельных «дорог» — актиновых филаментов (рис. 2в, г). Для миозинов это настоящее многополосное шоссе, по которому они «мчатся» в противоположных направлениях. Но дело в том, что «хвосты» моторов сплетены между собой, а последние «тянут» с одинаковой силой. В итоге, когда миозины «шагают», они остаются на месте. И все было бы как в известной басне Крылова, но в данном случае «дороги» продвигаются навстречу друг другу в горизонтальных направлениях (рис. 2д). А это не что иное, как сокращение мышц.

    Механизм сокращения мышц

    Рисунок 2. Механизм сокращения мышц.

    Помимо сокращения мышц, белковые моторы выполняют множество других функций, от которых зависит нормальное функционирование организма. Но что, если что-то пойдет не так в этой слаженной системе? Что ж, это случается, и может привести к различным заболеваниям. Рассмотрим несколько примеров.

    И все не так, и все не то

    В начале статьи приведена аналогия между клеткой и мегаполисом. А от чего чаще всего страдают жители последнего? Правильно, от транспортных пробок. В клетках такое тоже случается, когда слишком большое количество белковых моторов собирается в одном месте, скорость их движения замедляется, в результате чего грузы не доставляются вовремя.

    Другая проблема больших городов — это угон транспортных средств. Когда злоумышленники (некоторые вирусы, к примеру, герпес) проникают в наш организм, они используют развитые механизмы для того, чтобы завладеть моторами и добраться до цели [1]. Другие вирусы способны разрушать микротрубочки и актиновые филаменты, в результате чего мотор оказывается не в то время и не в том месте.

    Нарушение правильной работы может возникнуть в результате мутации моторов или вспомогательных белков, воздействии химических веществ (например, блокирующих движение). Также возможны случаи, когда мотор работает исправно, но клетки «превышают служебные полномочия», что приводит к заболеваниям. Например, как в случае рака, когда клетки начинают аномально делиться (помните, в начале статьи говорилось о том, что белковые моторы участвуют в делении клеток) [7]. Ошибки в работе белковых моторов могут также привести к болезням почек, хроническим инфекциям дыхательного тракта, амиотрофическому латеральному склерозу, болезни Альцгеймера и т.д.

    Белковые моторы в нанотехнологиях

    Если вирусы используют моторы для своих целей, то не можем ли и мы делать то же самое? Эта идея увлекает многих исследователей, ведь способность белковых моторов распознавать и перевозить определенные грузы потенциально имеет множество приложений. Например, была выдвинута идея использовать их для сортировки и фильтрации веществ, а также доставки строительных материалов для сборки различных структур. Так, был продемонстрирован перенос золотых нанопроводов (в данном случае представляющих собой актиновые микрофиламенты, частично покрытые золотом), что теоретически нашло бы применение для сборки миниатюрных электрических цепей в подходе «снизу-вверх» [8]. Этот подход — альтернатива повсеместно применяемому подходу «сверху-вниз» — призван преодолеть ограничения последнего в плане миниатюризации. Указанные стратегии отличаются тем, что, проводя аналогию, можно сказать, что «снизу-вверх» — это как собирать фигуру из кирпичиков Lego, а «сверху-вниз» — ближе к высечению фигур из глыб мрамора.

    Другое предложение — использовать моторы в биосенсорах (названных так из-за наличия биологических распознающих элементов, например, антител — бойцов иммунной системы, вступающих в реакцию только с веществом, на которое делается тест [9]). Предполагается, что белковые моторы могли бы доставлять анализируемые вещества напрямую к распознающему элементу. Это позволило бы, во-первых, обнаруживать чрезвычайно небольшие объемы веществ (вплоть до одной молекулы, что гораздо сложнее, чем найти иголку в стоге сена!). Так сократились бы объемы забираемых анализов и, тем самым, уменьшилось негативное влияние на пациентов. Во-вторых, это помогло бы распознающему элементу и анализируемому веществу встретиться как можно быстрее, что положительно сказалось бы на скорости получения результатов анализов. Вдобавок, этот метод мог бы стать альтернативой нанофлюидике — науке о контроле потоков жидкостей в миниатюрных каналах. Дело в том, что использование нанафлюидики связано с созданием довольно больших давлений, на что расходуется значительная часть энергии аккумулятора. В то же время, белковые моторы работают от АТФ, что позволяет сократить затраты электричества. В итоге получаются компактные, дешевые приборы, доступные для широкой массы людей. Таким образом, использование моторов способно потенциально расширить возможности диагностики, сделав ее более быстрой, дешевой и доступной, причем не только в лабораториях, но и на дому [10].

    Альтернативное применение белковых моторов — это адресная доставка [11], [12]. Ее цель — сократить принимаемые дозы препаратов и снизить побочные эффекты от их применения. Представьте, что вы решили покрасить потолок в комнате, но ничем не накрыли мебель и пол. В итоге, потолок вы, скорее всего, сделаете, и он будет как новенький, но вся мебель будет в следах краски и пострадает ни за что. Так происходит и в организме, когда лечение одного органа оказывает негативное влияние на другие. Но возможен и иной метод, когда здоровые органы не взаимодействуют с лекарством, так как оно находится в защитной оболочке, которая рассасывается и высвобождает лечебное вещество только после того, как препарат был доставлен (например, мотором) к месту назначения. Этот революционный подход имеет высокие шансы стать будущим медицины.

    Для того чтобы реализовать все перечисленные возможности, необходимо обучиться первоклассному контролю над белковыми моторами: начинать, останавливать и направлять их движение, присоединять и отпускать грузы и т.д. Для того чтобы создать такой «джойстик», ученые пробуют использовать тепло (под воздействием которого специально добавленные на пути следования моторов полимеры сжимаются и перестают блокировать движение), химические вещества, свет, электромагнитное поле [9], [13]. Параллельно рассматриваются идеи создания искусственных моторов, которые могли бы быть более устойчивыми к окружающей среде (денатурация — разрушение белков — очень серьезная проблема) и сразу приспособленными реагировать на сигналы управления.

    Применение белковых моторов в нанотехнологиях в настоящий момент далеко от реализации. Пока неизвестно, насколько практичным окажется этот подход и найдет ли он свою нишу (для большинства обсуждаемых приложений существуют гораздо более развитые и повсеместно используемые методы, как, например, создание электрических цепей с помощью литографии в полупроводниковой индустрии). Сейчас ученые выдвигают предложения, доказывают их теоретическую возможность, производят единичные демонстрации. Но даже если эти идеи так и не найдут воплощения, то их изучение само по себе приносит огромное количество информации, полезной для химии, биологии, материаловедения, медицины и электроники.

    Природа создавала и оттачивала различные структуры и методы контроля над ними миллионы лет, поэтому достичь такого же совершенства человечеству нелегко. Пока что, это мечты, но многое из того, что кажется невозможным сегодня, имеет шанс стать самой обычной вещью завтра.

    Миозин

    Миозин — фибриллярный белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл. Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении миозина с другим белком миофибрилл (актином) образуется актомиозин — основной структурный элемент сократительной системы мышц. Другое важное свойство миозина — способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) [1] . Благодаря АТФ-азной активности миозина, химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Молекулярная масса миозина около 500 000. При действии протеолитических ферментов миозин распадается на фрагменты — тяжёлый меромиозин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000). С помощью меченного тяжёлого меромиозиона при цитологических исследованиях выявляется местоположение актиновых микрофиламентов в клетке.

    Структура

    Миозины — семейство белков, являющихся моторами цитоскелета системы микрофиламентов. Миозины состоят из тяжёлых цепей (H) и лёгких (L) в разном количестве в зависимости от типа миозина. H-цепь имеет 2 участка — «головку» и «хвостик». Головка тяжёлой цепи миозина имеет сайт связывания с актином и сайт связывания АТФ. По количеству «головок» миозины делятся на «традиционные» (convention myosin) — 2 головки, и нетрадиционные (unconvention myosin) — одна «головка». Традиционные миозины могут связываться между собой в протофибриллы, а нетрадиционные — не могут.

    На электронных микрофотографиях молекулы миозина имеют вид палочек (1600´25) с двумя глобулярными образованиями на одном из концов. Полагают, что 2 полипептидные цепи, образующие миозина, скручены в спираль. Белки, аналогичные миозину, обнаружены в жгутиках, ресничках и других двигательных структурах у многих простейших и бактерий, сперматозоидов животных и некоторых растений.

    Виды миозина

    Мышечный миозин

    Мышечный миозин (т. н. Миозин II) — традиционного типа. Обнаруживается в поперечно-полосатой мускулатуре позвоночных и беспозвоночных животных, в гладкомышечных клетках беспозвоночных. Мышечный миозин всегда состоит из двух H-цепей, по 200 кДа каждая, образующих две «головки» молекулы и скрученный из двух хвостиков тяжёлой цепи хвост. Две лёгкие L-цепи по 18 кДа ассоциированы с тяжёлыми цепями в районе перехода от головки к хвосту. Связываясь с микрофиламентами головками попеременно, миозины как бы «шагают» по нему за счёт гидролиза макроэргической связи молекулы АТФ. При этом к хвосту молекулы может быть присоединена соседняя микрофибрилла, и тогда происходит мышечное сокращение.

    Немышечный миозин

    Напишите отзыв о статье "Миозин"

    Примечания

    См. также

    Ссылки

    : неверное или отсутствующее изображение

    • Найти и оформить в виде сносок ссылки на независимые авторитетные источники, подтверждающие написанное.К:Википедия:Статьи без источников (тип: не указан)

    Отрывок, характеризующий Миозин

    – Что ты? Что такое случилось?
    – Ничего… Нет…
    – Очень дурное для меня. Что такое? – спрашивала чуткая Наташа.
    Соня вздохнула и ничего не ответила. Граф, Петя, m me Schoss, Мавра Кузминишна, Васильич вошли в гостиную, и, затворив двери, все сели и молча, не глядя друг на друга, посидели несколько секунд.
    Граф первый встал и, громко вздохнув, стал креститься на образ. Все сделали то же. Потом граф стал обнимать Мавру Кузминишну и Васильича, которые оставались в Москве, и, в то время как они ловили его руку и целовали его в плечо, слегка трепал их по спине, приговаривая что то неясное, ласково успокоительное. Графиня ушла в образную, и Соня нашла ее там на коленях перед разрозненно по стене остававшимися образами. (Самые дорогие по семейным преданиям образа везлись с собою.)
    На крыльце и на дворе уезжавшие люди с кинжалами и саблями, которыми их вооружил Петя, с заправленными панталонами в сапоги и туго перепоясанные ремнями и кушаками, прощались с теми, которые оставались.
    Как и всегда при отъездах, многое было забыто и не так уложено, и довольно долго два гайдука стояли с обеих сторон отворенной дверцы и ступенек кареты, готовясь подсадить графиню, в то время как бегали девушки с подушками, узелками из дому в кареты, и коляску, и бричку, и обратно.
    – Век свой все перезабудут! – говорила графиня. – Ведь ты знаешь, что я не могу так сидеть. – И Дуняша, стиснув зубы и не отвечая, с выражением упрека на лице, бросилась в карету переделывать сиденье.
    – Ах, народ этот! – говорил граф, покачивая головой.
    Старый кучер Ефим, с которым одним только решалась ездить графиня, сидя высоко на своих козлах, даже не оглядывался на то, что делалось позади его. Он тридцатилетним опытом знал, что не скоро еще ему скажут «с богом!» и что когда скажут, то еще два раза остановят его и пошлют за забытыми вещами, и уже после этого еще раз остановят, и графиня сама высунется к нему в окно и попросит его Христом богом ехать осторожнее на спусках. Он знал это и потому терпеливее своих лошадей (в особенности левого рыжего – Сокола, который бил ногой и, пережевывая, перебирал удила) ожидал того, что будет. Наконец все уселись; ступеньки собрались и закинулись в карету, дверка захлопнулась, послали за шкатулкой, графиня высунулась и сказала, что должно. Тогда Ефим медленно снял шляпу с своей головы и стал креститься. Форейтор и все люди сделали то же.
    – С богом! – сказал Ефим, надев шляпу. – Вытягивай! – Форейтор тронул. Правый дышловой влег в хомут, хрустнули высокие рессоры, и качнулся кузов. Лакей на ходу вскочил на козлы. Встряхнуло карету при выезде со двора на тряскую мостовую, так же встряхнуло другие экипажи, и поезд тронулся вверх по улице. В каретах, коляске и бричке все крестились на церковь, которая была напротив. Остававшиеся в Москве люди шли по обоим бокам экипажей, провожая их.
    Наташа редко испытывала столь радостное чувство, как то, которое она испытывала теперь, сидя в карете подле графини и глядя на медленно подвигавшиеся мимо нее стены оставляемой, встревоженной Москвы. Она изредка высовывалась в окно кареты и глядела назад и вперед на длинный поезд раненых, предшествующий им. Почти впереди всех виднелся ей закрытый верх коляски князя Андрея. Она не знала, кто был в ней, и всякий раз, соображая область своего обоза, отыскивала глазами эту коляску. Она знала, что она была впереди всех.

    Миозин — фибриллярный белок, один из главных компонентов сократительных волокон мышц — миофибрилл. Составляет 40—60 % общего количества мышечных белков. При соединении миозина с другим белком миофибрилл (актином) образуется актомиозин — основной структурный элемент сократительной системы мышц. Другое важное свойство миозина — способность расщеплять аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) (В. А. Энгельгардт и М. Н. Любимова, 1939). Благодаря АТФ-азной активности миозина, химическая энергия макроэргических связей АТФ превращается в механическую энергию мышечного сокращения. Молекулярная масса миозина около 500 000. При действии протеолитических ферментов миозин распадается на фрагменты — тяжёлый меромиозин и лёгкий меромиозин (молекулярная масса около 350 000 и около 150 000). С помощью меченного тяжёлого меромиозиона при цитологических исследованиях выявляется местоположение актиновых микрофиламентов в клетке.

    Немышечные миозины встречаются в разных клетках, в том числе в гладко-мышечных клетках позвоночных. Немышечные миозины могут быть 2-х-головые и одно-головые, то есть традиционные и нетрадиционные. Нетрадиционные миозины найдены во всех клетках. Они не могут образовывать протофиламенты. Одноголовый миозин тащит груз от (-) конца микрофиламента к (+)-концу. Миозин I — в фоторецепторах, миозин VII — в органах слуха.

    • Найти и оформить в виде сносок ссылки на авторитетные источники, подтверждающие написанное.
    • Добавить иллюстрации.

    Wikimedia Foundation . 2010 .

    Полезное

    Смотреть что такое "Миозин" в других словарях:

    МИОЗИН — белок мышечных волокон; образует с актином основной сократительный элемент мышц актомиозин. Обладает каталитической активностью: расщепляет аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) с освобождением энергии, которая используется при мышечном сокращении … Большой Энциклопедический словарь

    МИОЗИН — МИОЗИН, плотный волокнистый белок, содержащийся в мышечных клетках. В процессе сокращения мышц взаимодействует с АКТИНОМ … Научно-технический энциклопедический словарь

    МИОЗИН — белок сократительных волокон мышц. Молекула М. состоит из двух полипептидных цепей, скрученных в спираль. Мол. м. 47 000. Составляет 40 60% всех мышечных белков. При соединении с актином образует актомиозин осн. белок сократит, системы мышц.… … Биологический энциклопедический словарь

    миозин — сущ., кол во синонимов: 1 • белок (99) Словарь синонимов ASIS. В.Н. Тришин. 2013 … Словарь синонимов

    миозин — Белок сократительных волокон мышц (содержит 2 полипептидные цепи), составляющий до 60 % всех мышечных белков, обладает АТФазной активностью; взаимодействуя с актином, М. преобразует химическую энергию АТФ в двигательную энергию мышц. [Арефьев В.А … Справочник технического переводчика

    миозин — (см. мио. ) белок, входящий в состав сократительных элементов мышечной ткани (миофибрилл) и вместе с другим белком мышц актином образующий сократительный белок актомиозин. Новый словарь иностранных слов. by EdwART, , 2009. миозин [ Словарь иностранных слов русского языка

    МИОЗИН — (от греч. mys, род. падеж myos мышца), белок сократит. волокон мышц. Его содержание в мышцах ок. 40% от массы всех белков (в др. тканях и клетках 1 2%). Молекула М. представляет собой длинный фибриллярный стержень (хвост), несущий на одном конце… … Химическая энциклопедия

    миозин — белок мышечных волокон; образует с актином основной сократительный элемент мышц актомиозин. Обладает каталитической активностью: расщепляет аденозинтрифосфорную кислоту (АТФ) с освобождением энергии, которая используется при мышечном сокращении … Энциклопедический словарь

    миозин — myosin миозин. Белок сократительных волокон мышц (содержит 2 полипептидные цепи), составляющий до 60% всех мышечных белков, обладает АТФазной активностью; взаимодействуя с актином , М. преобразует химическую энергию АТФ в… … Молекулярная биология и генетика. Толковый словарь.

    миозин — miozinas statusas T sritis chemija apibrėžtis Raumenų baltymas. atitikmenys: angl. myosin rus. миозин … Chemijos terminų aiškinamasis žodynas

    Читайте также: